Aktuelle Arbeiten zur Pathophysiologie und Pathobiochemie ausgewählter seltener Erkrankungen

2 SWS, montags, 10.30-12.00 Uhr. Beginn: 08.04.2024

Ort: Seminarraum 106, Institut für Pathophysiologie, Universitätsmedizin Greifswald, Martin-Luther-Straße 6, 17489 Greifswald

Zielgruppen: Studierende der Medizin, Zahnmedizin, Humanbiologie, Pharmazeuten, Biologen, Biochemiker, Biomathematiker, Klinische Pflegewissenschaft. Ab 5. Semester.

Themenvergabe während des ersten Seminars am 08.04.2024.

Im Seminar werden die Studierenden aktuelle Arbeiten zur Pathophysiologie ausgewählter seltener Erkrankungen vorstellen. Unter anderem werden folgende seltene Erkrankungen vorgestellt werden: Morbus Wilson, Morbus Fabry, Sarkoidose und Vergiftungen mit Schwermetallen.

Die Studierenden sollen sich anhand vom Seminarleiter vorgegebener Beispiele über ausgewählte pathophysiologische Mechanismen informieren, darüber einmal ein mündliches Referat mit Präsentation. Eine aktive Teilnahme der Studierende ist ausdrücklich erwünscht, z. B. durch Fragen, Hinweise und eigene Diskussionsbeiträge zum jeweiligen Thema.

 

Ein Referat (Powerpoint-Präsentation) pro Publikation und Teilnehmenden /Teilnehmender ist erwünscht.Präsentationszeit: 15 min pro Vortrag; im Anschluss folgt eine ca. 10minütige inhaltliche Diskussion

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Literaturliste:

  1. Andersen et al. Postprandial cardiac hypertrophy in pythons. Nature. 2005 Mar 3;434(7029):37-8.
  2. Ishida et al. Induced expression of PD-1, a novel member of the immunoglobulin gene superfamily, upon programmed cell death
  3. EMBO J. 1992 Nov;11(11):3887-95
  4. Braun et al. Blockade of the programmed death-1 pathway restores sarcoidosis CD4(+) T-cell proliferative capacity
  5. Braun NA, Celada LJ, Herazo-Maya JD, Abraham S, Shaginurova G, Sevin CM, Grutters J, Culver DA, Dworski R, Sheller J, Massion PP, Polosukhin VV, Johnson JE, Kaminski N, Wilkes DS, Oswald-Richter KA, Drake WP. Blockade of the programmed death-1 pathway restores sarcoidosis CD4(+) T-cell proliferative capacity. Am J Respir Crit Care Med. 2014 Sep 1;190(5):560-71.
  6. Preusse et al. Th2-M2 immunity in lesions of muscular sarcoidosis and macrophagic myofasciitis. Neuropathol Appl Neurobiol. 2015 Dec;41(7):952-63. doi: 10.1111/nan.12231
  7. Garman, Garboczi. The molecular defect leading to Fabry disease: structure of human alpha-galactosidase. J Mol Biol. 2004 Mar 19;337(2):319-35
  8. Ishii et al. Transgenic mouse expressing human mutant a-galactosidase A in an endogenous enzyme deficient background: a biochemical animal model for studying active-site specific chaperone therapy for Fabry disease. Biochim Biophys Acta. 2004 Nov 5;1690(3):250-7
  9. Feustel et al. Continuous cardiac troponin I release in Fabry disease. PLoS One. 2014 Mar 13;9(3):e91757. doi: 10.1371/journal.pone.0091757. eCollection 2014
  10. Barbey et al. Cardiac and vascular hypertrophy in Fabry disease. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2006 Apr;26(4):839-44
  11. Horton, Stokes. The transmembrane channel-like protein family and human papillomaviruses. Oncoimmunology. 2014 Jan 1;3(1):e28288
  12. Frecha et al. Expression of the epidermodysplasia verruciformis-associated genes EVER1 and EVER2 is activated by exogenous DNA and inhibited by LMP1 oncoprotein from Epstein-Barr virus. J Virol. 2015 Jan 15;89(2):1461-7. doi: 10.1128/JVI.02936-14
  13. Gaud et al. EVER2 protein binds TRADD to promote TNF-a-induced apoptosis. Cell Death Dis. 2013 Feb 21;4:e499. doi: 10.1038/cddis.2013.27
  14. Pan B et al. TMC1 Forms the Pore of Mechanosensory Transduction Channels in Vertebrate Inner Ear Hair Cells. Neuron. 2018 Aug 22;99(4):736-753.e6. doi: 10.1016/j.neuron.2018.07.033
  15. Nyasae et al. Copper directs ATP7B to the apical domain of hepatic cells via basolateral endosomes- Traffic. 2014 Dec;15(12):1344-65. doi: 10.1111/tra.12229.
  16. Muchenditsi et al. Targeted inactivation of copper transporter Atp7b in hepatocytes causes liver steatosis and obesity in mice. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2017 Jul 1;313(1):G39-G49. doi: 10.1152/ajpgi.00312.2016
  17. Meacham et al. Altered zinc balance in the Atp7b-/- mouse reveals a mechanism of copper toxicity in Wilson disease. Metallomics. 2018 Oct 2. doi: 10.1039/c8mt00199e
  18. Kohlhardt, Haap. On the mechanism underlying the cobalt-induced inhibition of slow inward current in mammalian ventricular myocardium. J Mol Cell Cardiol. 1980 Oct;12(10):1075-90
  19. Hatori et al. Acute cobalt exposure and oxygen radical scavengers in the rat myocardium. Biochim Biophys Acta. 1993 Jun 19;1181(3):257-60
  20. Ajibade et al. Quercetin and Vitamin C Mitigate Cobalt Chloride-Induced Hypertension through Reduction in Oxidative Stress and Nuclear Factor Kappa Beta (NF-Kb) Expression in Experimental Rat Model. Biol Trace Elem Res. 2017 Feb;175(2):347-359. doi: 10.1007/s12011-016-0773-5
  21. Pettersson et al. Effect of cobalt ions on the interaction between macrophages and titanium. J Biomed Mater Res A. 2018 Sep;106(9):2518-2530. doi: 10.1002/jbm.a.36447
  22. Sui et al. A novel rabbit model of Duchenne muscular dystrophy generated by CRISPR-Cas9. Dis Model Mech. 2018 Jun 4;11(6). pii: dmm032201. doi: 10.1242/dmm.032201
  23. Kuno A et al. The effects of resveratrol and SIRT1 activation on dystrophic cardiomyopathy. Ann N Y Acad Sci. 2015 Aug;1348(1):46-54. doi: 10.1111/nyas.12812
  24. Amoasii et al. Gene editing restores dystrophin expression in a canine model of Duchenne muscular dystrophy. Science. 2018 Oct 5;362(6410):86-91. doi: 10.1126/science.aau1549.



 

Kontakt

PD Dr. rer. nat. Dr. rer. med. habil. Martin Landsberger

Email martin.landsberger1@uni-greifswald.de

Aktuelle Adresse:

Institut für Gesundheitsforschung und Bildung (IGB)

– Abteilung für Biomedizinische Grundlagen –

Universität Osnabrück

Nelson-Mandela-Str. 13

49076 Osnabrück